Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены
двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО — NН
-.Мономерами белков являются аминокислоты. Химическое строение белков
весьма просто: они состоят из длинных цепей остатков аминокислот,
соединенных между собой пептидными связями. (-СO-NH)
Углерод в пептидной связи соединяется с азотом. Пептидная связь между
аминокислотами образуется следующим образом: от карбоксильной группы
отсоединяется группа OH, а от аминогруппы соседней аминогруппы
отсоединяется атом водорода.
H 2 N-C-COOH+ N-C-COOH= H 2 N-C-CO-NO-NH-C-COOH+H 2 O При этом
образуется молекула воды.
Белки отличаются друг от друга
последовательностью 20 аминокислот в длинных цепях, поэтому не
удивительно, что каждый вид растений или животных обладает своими
собственными белками, специфичными для данного вида.
Составом аминокислот
Количеством аминокислот
В настоящее время известно огромное число белков с самыми разнообразными
свойствами. Неоднократно делались попытки создать классификацию белков. В
основе одной из классификаций лежит растворимость белков в различных
растворителях. Белки, растворимые при 50% насыщения сульфата аммония, были
названы альбуминами; белки же, которые в этом растворе выпадают в осадок
были названы глобулинами.
Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (-СООН),
щелочные – аминогруппой (-NH2). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую
часть, включающую обе эти группы (-CHNH2 – COOH), и отличается от любой
другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.
Существуют:
. Простые белки – состоящие из одних аминокислот. Например, растительные
белки – проламины, белки кровяной плазмы – альбулины и глобулины.
. Сложные белки – помимо аминокислот имеют в своём составе другие
органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы),
соединения фосфора, металлы. Имеют сложные названия нуклеопротеиды,
шикопротеиды и т. д.
Простейшая аминокислота – глицерин NH2 – CH2 – COOH.
Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы Молекулярная
масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов
(большинство белков имеет молекулярную массу в пределах десятков — сотен
тысяч).
Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения
аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты
сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между
аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая
пептидной .
Существует 4 структурных уровня строения белка.
1) первичная структура белка имеет определенную последовательность
аминокислот в молекуле белка. Аминокислоты соединяются дру с другом
прочными пептидными связями.
2) Вторичная структура белка образуется из первичной и имеет вид спирали.
При этом образуется более слабая водородная связь.
3) Третичная структура белка имеет вид шарика- глобулы. При этом возникает
еще более слабая дисульфидная связь.
4) четвертичная структура белка характерна не для всех белков. Она
возникает в результате соединения нескольких молекул белка с третичной
структурой
Под влиянием различных факторов в белке сначала разрушается дисульфидные
связи, потом водородные , в результате чего третичная структура
превращается в о вторичную, затем в первичную. Этот процесс называется
денатурацией. Если первичная структура не повреждена- процесс обратим.
Процесс восстановления структур белка- ренатурация.
У белков очень сложное строение и на данном этапе развития науки очень
сложно выявить структуру молекул белков.
Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, был
инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого понадобилось около 10 лет.
Синтез белков — очень сложная задача, и если ее решить, то возрастет
количество ресурсов для дальнейшего использования их в технике, медицине
и т.д., а также уже возможен биохимический и синтетический способы
получения пищи.
А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области создания
микробиологической промышленности по производству искусственных продуктов
питания. Практическое осуществление путей получения такой пищи ведется в
двух основных направлениях. Одно из них основано на использовании белков
растений, например сои, а второе — на использовании белков продуктов,
полученных микробиологическим путем из нефти.
.
Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул, тем более
они убеждаются в исключительном значении получаемых данных для раскрытия
тайны жизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых
веществах — вот краеугольный камень, на котором покоится проникновение в
самую глубокую сущность жизненных процессов, вот та основа, которая
послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в
развитии биологии и медицины.
Белки входят в состав живых организмов и являются основными материальными
агентами, управляющими всеми химическими реакциями, протекающими в
организме.
Одной из важнейших функций белков является их способность выступать в
качестве специфических катализаторов (ферментов), обладающих исключительно
высокой каталитической активностью. Без участия ферментов не проходит почти
ни одна химическая реакция в живом организме. В каждой живой клетке
непрерывно происходят сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут
распад и окисление поступающих извне питательных веществ. Клетка использует
энергию, полученную вследствие окисления питательных веществ; продукты их
расщепления служат для синтеза необходимых клетке органических соединений.
Быстрое протекание таких биохимических реакций обеспечивают катализаторы
(ускорители реакции) – ферменты.
Почти все ферменты являются белками (но не все белки – ферменты!). В
последние годы стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют свойства
ферментов. Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакций одного
типа. Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клетки)
расщепляется специальным ферментом – липазой, который не действует на
полисахариды (крахмал, гликоген) или белки. В свою очередь, фермент,
расщепляющий крахмал или гликоген, -амилаза не действует на жиры. Каждая
молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких
миллионов операций в минуту. В ходе этих операций ферментный белок не
расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их
превращения и выходит из реакции неизменным.
Известно более 2-х тысяч ферментов, и количество их продолжает
увеличиваться. Все ферменты условно разделены на шесть групп по характеру
реакций, которые они катализируют перенос химических групп с одной молекулы
на другую;
Вторая важнейшая функция белков состоит в том, что они определяют
механохимические процессы в живых организмах, в результате которых
поступающая с пищей химическая энергия непосредственно превращается в
необходимую для движения организма механическую энергию.
Третьей важной функцией белков является их использование в качестве
материала для построения важных составных частей организма, обладающих
достаточной механической прочностью, начиная с полупроницаемых перегородок
внутри клеток, оболочек клеток и их ядер и заканчивая тканями мышц и
различных органов, кожи, ногтей, волос и т.д.
Еще одна функция белка — запасная. К запасным белкам относят ферритин —
железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян
кукурузы.
Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.
Гормоны — биологически активные вещества, которые оказывают влияние на
обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или
отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов
является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Он
снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени
и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен
фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые
гормоны гипофиза — железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов
головного мозга.
Белки являются необходимой составной частью продуктов питания. Отсутствие
или недостаточное количество их в пище вызывает серьезные заболевания.
Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они
играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков
(мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).
Растения синтезируют белки (и их составные части (-аминокислоты) из
углекислого газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая остальные
элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из
растворимых солей, находящихся в почве.
Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их
базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты)
могут синтезироваться непосредственно животными организмами.
1. Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка.
2. Качественные реакции на белок:
биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в
щелочной среде (дают все белки),
ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии
концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием
аммиака (дают не все белки),
выпадение черного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца
(II), гидроксида натрия и нагревании.
1. Гидролиз белков — при нагревании в щелочном или кислом растворе с
образованием аминокислот.